E.coli具有遗传背景清晰、细胞增殖快、成本低、表达量高、稳定性好和抗污染能力强等特点，适用于多种蛋白的表达。大肠杆菌蛋白表达系统是目前应用较为广泛，也是比较经济实惠的蛋白表达系统。缺点是该表达系统易形成包涵体，含有内毒素，没有翻译后修饰的加工功能。该系统适用于表达原核来源的蛋白或不需要翻译后修饰的真核来源蛋白，特别是小分子蛋白。
蓝景科信拥有丰富的E.coli蛋白表达纯化经验，熟练运用多种表达宿主菌，提供多种表达载体和标签的选择，为您提供优质的原核蛋白表达服务。
原核蛋白表达是指在原核细胞中表达蛋白质，通常使用大肠杆菌或酵母细胞作为宿主细胞。原核蛋白表达具有快速、简便、大规模产生目的蛋白质的优点，广泛应用于生物技术研究、药物开发、工业生产等领域。
原理：
原核蛋白表达的基本原理是将外源基因克隆到表达载体中，通过将重组载体导入宿主细胞中使之表达目的蛋白。基于表达载体的选择不同，有多种表达策略可供选择，例如强化启动子、可诱导的表达系统、标签蛋白标记等。此外，可以通过优化培养条件、细胞密度及时间等方法来提高蛋白产量。
原核蛋白表达的操作方法：
1.选择适合的表达载体：合适的表达载体包括表达启动子、编码区、终止信号和选择标记等。常用的载体有pET、pGEX、pMAL、pETDuet等。选择适合的载体要考虑到表达效率、纯度和易于操作等因素。
2.将目的基因克隆到载体中：将目的基因与载体酶切、连接，形成重组载体。连接需要注意将基因位于正确位置，使用合适的连接方式。
3.转化宿主细胞：将重组载体导入宿主菌株E.coli中，可采用热激法、化学法、电渗法等方式。需要注意重组过程的无菌操作和选择正确的培养条件。
4.优化培养条件：通过调整适宜的温度、菌种、基本培养液的选择等因素，提高目的蛋白的表达率。
5.蛋白质提取：通过离心、超声波裂解、化学方法等方式用不同的载体将表达蛋白提取出来。
6.纯化：对提取出来的蛋白质进行纯化，常用的有离子交换、凝胶过滤、亲和层析、逆流层析等方法。选择纯化方式需要考虑成本、产量和纯度等因素。
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